Estudos biofísicos e estruturais das septinas de Drosophila melanogaster (2023)
- Authors:
- Autor USP: FERNANDES, ADRIANO DE FREITAS - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- DOI: 10.11606/T.76.2023.tde-05052023-143301
- Subjects: DIFRAÇÃO POR RAIOS X; GEOMETRIA E MODELAGEM COMPUTACIONAL; BIOFÍSICA; PROTEÍNAS; DROSOPHILIDAE
- Keywords: Computer modeling; Filamentos oligoméricos; Oligomeric filaments; X-ray diffraction
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: As septinas são proteínas conhecidas originalmente por atuarem na formação do septo durante brotamento em Saccharomyces cerevisiae. Foram descritos em fungos e animais, e ausentes em plantas e bactéria. Apresentam como principais características um domínio conservado de ligação aos nucleotídeos de guanina (GTP/GDP) e a formação de filamentos oligoméricos, que são estruturas altamente organizadas. Para os estudos de septinas deste trabalho foi escolhido como organismo modelo Drosophila melanogaster, ou mosca-da-fruta, um organismo modelo representante da classe dos insetos. Esta espécie possui cinco genes codificantes às septinas Sep1, Sep2, Sep4, Sep5 e Pnut e filamentos se formam a partir da polimerização de hexâmeros lineares, sendo que o mais bem caraterizado tem a seguinte organização Sep1-Sep2-Pnut-Pnut- Sep2-Sep1. Apesar do conhecimento dos genes relativos às septinas de Drosophila melanogaster, ainda há carência de informações estruturais que permitiriam compreender a montagem do hexâmero da forma correta. Neste estudo foram investigados parâmetros biofísicos e estruturais destas septinas em solução, bem como avaliada a formação de complexos diméricos e o hexâmero formado por um representante de cada grupo. Foi determinada a estrutura do heterodímero Sep1(G).Sep2(G) por difração de raios-X com resolução de 2,4 Å, sendo este o primeiro resultado experimental com informações estruturais para septinas desta espécie. Além disto, foram realizadas modelagenscomputacionais por homologia, dinâmica molecular e experimentos de Adaptive Steered Molecular Dynamics (ASMD) a fim de investigar os aminoácidos fundamentais para estabilizar as interações entre subunidades essenciais para a polimerização e por consequência, suas funções celulares. Mutagênese sítio-dirigida foi usada para testar hipóteses que surgiram a partir da modelagem e serviu para demonstrar uma diferença estrutural importante na interface central do hexâmero quando comparado com o complexo humano equivalente
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2023
- Data da defesa: 30.03.2023
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
-
ABNT
FERNANDES, Adriano de Freitas. Estudos biofísicos e estruturais das septinas de Drosophila melanogaster. 2023. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2023. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-05052023-143301/. Acesso em: 05 jun. 2024. -
APA
Fernandes, A. de F. (2023). Estudos biofísicos e estruturais das septinas de Drosophila melanogaster (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-05052023-143301/ -
NLM
Fernandes A de F. Estudos biofísicos e estruturais das septinas de Drosophila melanogaster [Internet]. 2023 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-05052023-143301/ -
Vancouver
Fernandes A de F. Estudos biofísicos e estruturais das septinas de Drosophila melanogaster [Internet]. 2023 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-05052023-143301/ - Análise da especificidade do tRNA<sup>Sec</sup> entre o fator de elongação específico para selenocisteínas (SelB) e Seril-tRNA Sintetase (SerRS) de <i>Escherichia coli</i>
- SAXSMoW 3.0: new advances in the determination of the molecular weight of proteins in dilute solutions from SAXS intensity data on a relative scale
- Seryl-tRNA synthetase specificity for tRNASec in bacterial sec biosynthesis
- Crystal structure of the septin heterodimer Sep1-Sep2 from Drosophila melanogaster
- Initial steps in selenocysteine biosynthesis: the interaction between selenocysteine lyase and selenophosphate synthetase
- The specific elongation factor to selenocysteine incorporation in Escherichia coli: unique tRNASec recognition and its interactions
- Conservation and divergence of the G-interfaces of Drosophila melanogaster septins
- Septin filament assembly: the rules of the game
Informações sobre o DOI: 10.11606/T.76.2023.tde-05052023-143301 (Fonte: oaDOI API)
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