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Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto (2022)

  • Authors:
  • Autor USP: COSTA, MARIA IZABEL CARDOSO DA - FFCLRP
  • Unidade: FFCLRP
  • Sigla do Departamento: 593
  • DOI: 10.11606/D.59.2022.tde-07102022-075042
  • Subjects: COBALTO; METAIS PESADOS; POLUIÇÃO DA ÁGUA; CARANGUEJO; AQUICULTURA MARINHA
  • Keywords: (Na+ K+)-ATPase; Callinectes danae; Cobalt; Heavy metals
  • Agências de fomento:
  • Language: Português
  • Abstract: A poluição por metais é uma preocupação para a saúde dos ambientes marinhos devido a ampla aplicabilidade, e o Callinectes danae é uma das espécies de caranguejos recomendadas como biomonitor ambiental, capaz de fornecer respostas biológicas em áreas contaminadas. O cobalto é um metal essencial em alguns processos celulares e, como não é regulado nos crustáceos decápodes, pode biomagnificar ou bioacumular na cadeia trófica. O tecido branquial é o primeiro órgão em contato com poluentes externos. Assim, a (Na+, K+)-ATPase branquial pode ser usada como sistema modelo na investigação dos efeitos tóxicos de íons metálicos. Esse trabalho faz parte da linha de pesquisa "(Na+, K+)-ATPase como marcador molecular da adaptação dos crustáceos a ambientes de diferentes salinidades" e tem como objetivo avaliar o efeito do íon cobalto na atividade K+ -fosfatase da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de C. danae usando o substrato sintético p-nitrofenil fosfato. Estudos anteriores confirmam que esse substrato possui uma estrita correlação com o ATP, substrato fisiológico, na atividade da (Na+, K+)-ATPase. Além disso, a utilização desse substrato sintético resulta em procedimentos experimentais mais simples comparados ao substrato fisiológico. Os resultados obtidos nesse trabalho revelaram que o cobalto estimula a atividade K + -fosfatase da enzima em substituição ao magnésio. Entretanto, o cobalto inibe a atividade K + -fosfatase da enzima quando na presença de magnésio. Comparada com o magnésio (K0,5= 2,98 ± 0,59 mmol L-1 ) a afinidade da enzima pelo cobalto é cerca de 4 vezes maior (K0,5= 0,60 ± 0,23 mmol L-1 ). O magnésio consegue deslocar o cobalto ligado à enzima até concentrações menores que 2 mmol L-1. O cobalto não interfere na inibição da atividade K+ - fosfatase da enzima pelo sódio (IC50 ≈16 mmol L-1 ), nem a inibição pela ouabaína (KI ≈ 2 mmol L-1 )
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 22.09.2022
  • Acesso à fonteAcesso à fonteDOI
    Informações sobre o DOI: 10.11606/D.59.2022.tde-07102022-075042 (Fonte: oaDOI API)
    • Este periódico é de acesso aberto
    • Este artigo é de acesso aberto
    • URL de acesso aberto
    • Cor do Acesso Aberto: gold
    • Licença: cc-by-nc-sa

    How to cite
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    • ABNT

      COSTA, Maria Izabel Cardoso da. Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto. 2022. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-07102022-075042/. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Costa, M. I. C. da. (2022). Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-07102022-075042/
    • NLM

      Costa MIC da. Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto [Internet]. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-07102022-075042/
    • Vancouver

      Costa MIC da. Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto [Internet]. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-07102022-075042/


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